Crean una novedosa molécula que desintegra bacterias patógenas alojadas en los alimentos

Precio, sabor y calidad. Esas son las condiciones fundamentales que un consumidor pone sobre la mesa a la hora de adquirir un alimento. Pero en los tiempos que corren, otras exigencias se vuelven imperantes: que los alimentos duren cada vez más.

Mientras esperan sobre las góndolas, los productos deben afrontar la descomposición por el paso del tiempo, sin perder sus características esenciales. Muchas veces, esta necesidad de extender la caducidad requiere el uso de sustancias químicas que alteran el verdadero sabor de la comida, además de reducir sus propiedades nutricionales. Dos de las muchas enfermedades causadas por contaminación de los alimentos son la listeriosis, que se presenta en mujeres embarazas, niños, ancianos y personas inmuno comprometidas, y el Síndrome Urémico Hemolítico (SUH), provocado por la bacteria que se encuentra frecuentemente en hamburguesas y productos cárnicos mal cocinados.

Extender la vida útil de los alimentos, conservar sus cualidades nutricionales, aroma y sabor sin usar químicos fue el desafío que asumió un equipo de científicos de la Facultad de Bioquímica y Farmacia de la Universidad Nacional de Tucumán al diseñar una molécula bacteriana capaz de inhibir distintos tipos de bacterias y así proteger a los productos.

A partir de la unión de los genes de dos péptidos antimicrobianos, producidos naturalmente por bacterias, mediante una ‘bisagra’, se desarrolló un único péptido que ataca a las bacterias que son similares a las que los producen. En palabras del doctor Augusto Bellomio, esta bacteriocina se encarga de “eliminar la competencia directa dentro de un ecosistema”. De esa manera, el péptido resultante inhibe a dos bacterias que contaminan habitualmente a los alimentos: la Listeria monocytogenes y varias cepas de Escherichia coli. “Eso nos ha llevado a proponer su uso como un posible bioconservante de alimentos”, apuntó Bellomio, en diálogo con Agencia CTyS.

Esta bacteriocina, sintetizada en laboratorio, es un producto natural ya que es generado por bacterias y, según el especialista, sería inocua para el ser humano porque, al pasar por el intestino delgado, se degradaría por las enzimas que allí se alojan, preservando la flora intestinal.

El uso de bacteriocinas es un terreno escasamente instalado en la industria de los alimentos. Sólo dos péptidos lograron insertarse en la industria alimenticia mundial en los últimos sesenta años: la nisina, y la pediocina. Ambas son activas solamente contra bacterias gram positivas, como la Listeria monocytogenes y la Clostridium difficile, que producen severas.

Se puede disociar el universo bacteriano en dos grandes grupos: el de las gram positivas y las gram negativas. La diferencia entre ellas radica en sus membranas, que forman una doble cobertura en el caso de las gram negativas, haciéndolas más resistentes al entorno.

Como hasta el momento no existían organismos que pudieran eliminar a los dos grupos a la vez, el equipo, conformado por Silvia Navarro, Miriam Chalon, Emilce Galván, Miguel Fernández de Ullivarri, Natalia Rios Colombo, liderados por Bellomio y Acuña, pensó en diseñar una bacteriocina que pueda romper ambos tipos de membranas plasmáticas.

“Se nos ocurrió fusionar dos péptidos, uno que ataque a bacterias positivas y otro a las negativas, para matar a muchas bacterias diferentes”, sintetizó Bellomio sobre el proyecto que lleva más de una década de desarrollo.

Este mega-péptido trabaja localizando a las bacterias que se asemejan a la bacteria que lo origina para erradicarlas. ¿Cómo lo hace? Primero, se aferra a las proteínas que se encuentran en las membranas bacterianas. Una vez unido, forma un orificio en la superficie por donde se escapan las sales, nutrientes y vitaminas que la bacteria utiliza para su metabolismo.

“Cada bacteriocina, explica el investigador, requiere de una proteína en particular. El péptido híbrido que produjimos nosotros se puede unir a distintos tipos de proteínas, es decir a sus receptores. Cuando se une, puede formar poros en las membranas de los dos tipos de bacterias”, apuntó el especialista.

Según el investigador, la tendencia en microbiología de los alimentos para suplantar los conservantes químicos es la aplicación de una tecnología de ‘barreras múltiples’, que adopta ese nombre por su parecido a los obstáculos que sortean los atletas en las olimpiadas.

“Se trata de un montón de obstáculos suaves o pequeños que las bacterias deberían ir saltando para permanecer en el alimento. La combinación de esos obstáculos consigue alimentos que son nutricionalmente muy buenos, con muy poco tratamiento y sin el agregado de conservantes químicos”, aseguró.

Esta carrera de postas microbiológicas retan a las bacterias patógenas a un verdadero desafío, en el que se las puede someter a un enfriamiento de -20 °C para luego calentarlas a 37 °C e incorporarles un compuesto antibacteriano, que podría ser una de estas flamantes bacteriocinas.

“La industria alimenticia está necesitando estos desarrollos tecnológicos”, planteó el investigador que pone sobre el tapete uno de los dilemas más problemáticos del mercado alimenticio: cómo producir un alimento nutricionalmente intacto que no pierda sus cualidades mientras se mantiene largo tiempo en el supermercado.

Los investigadores de la Universidad Nacional de Tucumán proyectan la aplicación de péptidos antibacterianos en otros campos de la industria alimenticia. Actualmente, se están desarrollando compuestos que actúan igual que estas bacteriocinas, pero sobre enfermedades veterinarias.

“Hay becarios del Conicet que están trabajando en el desarrollo de péptidos que sean activos contra bacterias que enferman a animales. La idea es que estos péptidos sean producidos por levaduras. Y como las levaduras se pueden incorporar en muchos alimentos veterinarios, mejorarían las propiedades de sus alimentos”, adelantó y concluyó el investigador.