Nuevas investigaciones acercan la posibilidad de tratamientos para enfermedades priónicas

Investigadores del CICbioGUNE, en colaboración con investigadores del IRTA-CReSA, de la UAB, del LCV de Madrid y de la Universidad de Salamanca, entre otros, han respondido en un estudio recientemente publicado en la revista PLoS Pathogens a la incógnita de por qué los perros, a pesar de haber consumido alimentos contaminados con priones nunca se han infectado de la enfermedad de las ‘vacas locas’ como los gatos, los felinos de zoológico o las personas.

La enorme resistencia de los perros radica en uno de los aminoácidos que componen su proteína prión celular. Los aminoácidos son los componentes que forman las proteínas y la composición de estos aminoácidos determinará la estructura final de cada proteína y, por tanto, su capacidad de malplegarse y convertirse en una proteína priónica infecciosa.

Para llegar a esta conclusión se han empleado diferentes aproximaciones. Pero la prueba definitiva consistió en tomar la proteína prión de ratón y cambiarle el aminoácido asparagina por otro, el ácido aspártico, que es el que tienen los perros en la posición equivalente de su proteína prión.

Y visto que la cosa funcionaba se introdujo la mutación en un modelo de ratón transgénico, para ver si sobrevivía a la infección con priones. Y así fue. Los ratones con la mutación de perro en ese aminoácido resultaron ser resistentes a los distintos priones con los que se inocularon.

La importancia de todo ello es que abre la puerta a descubrir posibles tratamientos para las enfermedades priónicas, entre las que está el scrapie en ovino. En vista de los resultados de estos experimentos, los priones con la mutación de perro pueden actuar como dominantes negativos impidiendo o bloqueando la propagación de priones infecciosos.